Pectin은 식물 세포벽의 주요성분으로 과실이나 채소류의 세포막이나 세포막 사이의 엷은 층에 존재하 며, 고점도의 수용성 다당체로 염과 pH에 의한 점도 변화가 심하며, 알코올류와 만나 gelation 되는 특징을 가 지고 있다. 식품분야에서 펙틴은 점도의 증가 및 겔 형성제로 사용되어 왔으나, 화장품 분야에서는 그 사용이 극히 제한적이었다. 본 연구에서는 pectin 효소 분해물의 분해 정도 및 분자량 분포를 정확히 확인하기 위해, HPLC (GPC)를 이용한 분석 조건을 확립하였으며, 생물 전환 공정을 통해 저분자량 pectin oligomer가 형성 되는 것을 확인하였다. 그리고, 2종의 효소에 대한 저분자량 pectin oligomer 생산 최적 조건 실험을 진행하여 최적 생산 조건을 확립하였으며, 이로 부터 제조한 pectin 효소분해물에서 저분자량 pectin oligomer를 선별적 으로 분리하는 공정도 개발하였다. 이러한 공정을 통해 제조된 저분자량 pectin oligomer 소재 LMPH A 와 B는 약 200 ∼ 2,700 Da 정도의 분자량 분포를 가지는 것으로 확인되었다. LMPH A와 B의 생리활성을 확인 한 결과, 2종 모두 항산화 활성을 보였다. 게다가, 이들이 pectin 및 D-galacturonic acid 보다 상대적으로 우 수하며, 농도의존적으로 증가함을 보였다. 또한 자외선(UVB)에 의한 피부세포의 광손상 및 이로 인한 apoptosis를 방어하는 효과를 나타내었다. 세포 활성화 효과 측정결과는 LMPH A, B 모두 0.025% 이상의 농도에 서 세포 활성화 효과를 보였으며, 농도가 0.5%에 이를 때까지 농도 의존적으로 증가하는 것을 확인할 수 있었 다. 특히, LMPH B의 경우, 0.5% 농도에서 약 30%, LMPH A도 약 22%의 매우 우수한 세포 활성화 효과를 가지는 것으로 확인되었다. 결론적으로, 본 연구를 통해 개발된 2종의 LMPH가 우수한 생리활성과 동시에 우수 한 안전성을 보임으로써, 향후 화장품 소재로 응용 가능성이 매우 높을 것으로 기대된다.

We investigated optimal conditions for the hydrolysis of Laminaria japonica using a single enzyme such as Celluclast 1.5 L, Saczyme, and alginate lyase, for the production of reducing sugar. Redesigned experimental conditions including the optimal conditions determined for the single enzyme were proposed, and the hydrolysis of Laminaria japonica was also performed with a mixture of enzymes. The reducing sugar yield with the mixed enzymes was lower than that with Celluclast 1.5 L, which showed the highest efficiency among the enzymes used. Considering the reducing sugar yield and economics, it would seem that hydrolysis by mixed enzymes had no advantage. The coefficient of determination (R2) of Y1 (the yield of reducing sugar by Celluclast 1.5 L) was 0.89. The P value of Y1 was < 0.001, indicating statistical significance. By the response surface methodology (RSM), the optimum reaction conditions for hydrolysis of Laminaria japonica by Celluclast 1.5 L were determined to be enzyme of 8.0%, a reaction time of 26.4 h, a pH of 4.0, and a temperature of 42.6oC, resulting in the production of 117.7 mg/g-Laminaria japonica.

In this study, microcrystalline cellulose, which is a cell wall polysaccharide commonly contained in sea algae (brown algae, red algae and green algae), is used in substitution for cellulose and is hydrolyzed with seven enzymes available in the market. The seven enzymes selected are Viscozyme® L, Celluclast® 1.5 L, Saczyme, Novozym® 33095, Fungamyl® 800 L, Driselase® Basidiomycetes sp., and Alginate Lyase. To maximize the production of the reducing sugar by hydrolysis with each enzyme, we optimized the quantity of enzymes, reaction time, pH, and reaction temperature as four independent variables, and the reducing sugar production rate as a dependent variable, utilizing response surface methodology (RSM) to optimize the enzyme hydrolysis reaction conditions. Among the tested enzymes, the production rate of reducing sugar by Celluclast® 1.5 L was the highest. Hence, the predicted optimum conditions (8.5 % enzyme, reaction time 27.6 h, pH 4.1 and reaction temperature 44.1oC) were directly applied to Laminaria japonica and proved the predicted optimum conditions with experiments. Under the optimum conditions, the sugar yield of 137.6 mg/g-Laminaria japonica (experimental value) was obtained.

유기성 폐기물은 동식물에서 유래한 것으로 유기물 함량이 40% 이상인 폐기물로 정의되며, 유기성 폐기물의 한 종류인 가축혈액은 도축과정 중에 발생되는 폐기물을 의미한다. 한국에서 발생되는 가축혈액 중 소, 오리, 닭의 혈액은 재활용되지만 돼지의 혈액은 대부분 폐기되나 육상처리를 할 경우 각 도축장마다 별도의 정화처리 시설을 설치 등 상당한 경제적 비용이 소비되고, 해양 배출은 96 Protocol 과 MARPOL 등의 규제로 인하여 금지된 상태이므로 가축혈액을 처리하거나 자원화할 수 있는 기술 개발이 필요한 상태이다. 본 연구에서는 가축혈액 내 단백질의 효소 가수분해 효율 향상을 위하여, 혈액 전처리 방법으로서 초음파를 이용하였다. 초음파 처리의 최적 전처리 조건은 0.5 W/mL 의 조사 밀도에서 30분간 처리할 때로 도출되었으며, 이때 가용화율은 97.72%였다. 단백질을 가수분해하기 위해 Savinase 와 Flavourzyme을 혼합하여 사용하였으며 반응 4시간 후 단백질은 27.8 mg/mL, 아미노산은 54.6 mg/mL으로 확인되었다. 이는 초음파 전처리를 실시하지 않은 혈액의 아미노산 농도인 13.1 mg/mL와 비교하였을 때, 약 4.2배 증가된 수치로 초음파 처리가 단백질 분해 효율 향상에 큰 영향을 미치는 것으로 확인되었다.

This study investigated the optimal sequential hydrolysis conditions by comparing with reducing sugar yield ofsequential hydrolysis of Laminaria japonica processing residue. After acid-catalyzed hydrothermal hydrolysis, sequentialenzymatic hydrolysis was performed with single enzymes such as Celluclast® 1.5L, Saczyme, and Alginate Lyase, andtheir mixture. As a result, the yield of reducing sugar by sequential hydrolysis with the mixed enzymes was the highest,but there would be an economical problem with excessive enzyme loading. Therefore, considering the reducing sugaryield and economics, it is thought that hydrolysis by the mixed enzymes has no advantage, thus, using the Celluclast®1.5L in the sequential hydrolysis was practically more appropriate. The optimal sequential hydrolysis conditions ofLaminaria japonica processing residue were determined to be 8% v/w of enzyme injection, 42.6oC of reaction temperature,pH 4.1, and 26 hours of reaction time after acid-catalyzed hydrothermal hydrolysis (0.108 N-HCl, 144oC of reactiontemperature, and 22 minute of reaction time).

This study aimed to investigate the optimal enzymatic hydrolysis conditions of alginic acid using Viscozyme® L, Celluclast® 1.5L, Saczyme®, Novozym®, Fungamyl® 800L, Driselase® Basidiomycetes sp., and Alginate Lyase, for production of reducing sugar. Response surface methodology (RSM) based on central composite rotatable design was used to study effects of the independent variables such as enzyme (1-9% v/w), reaction time (10-30 h), pH (3-7) and reaction temperature (30-70oC) on the production of reducing sugar from alginic acid. The coefficients of determination (R2) of Y1, Y2, Y3, Y4, Y5, Y6, and Y7 for the dependent variable regression equation were analyzed as 0.947 0.968, 0.840, 0.926, 0.923, 0.892 and 0.825. And the p-value of Y1, Y2, Y3, Y4, Y5, Y6, and Y7 within 1% (p < 0.01) was very significant. The optimal conditions were 1.0% of the quantity of the enzyme, 10.0 hours of the response time, pH 3 and 70.0oC of the reaction temperature, where the production rate was 483.1 mg/g-alginic acid, the highest of all the enzymes used.

감태 효소 가수분해물과 제주특별자치도에서 생산된 신선한 고등어를 이용하여 건강 기능성이 부여된 고품질 간고등어를 제조할 목적으로 감태 효소 가수분해물의 적정 처리 조건에 대하여 살펴보았다. 감태 효소 가수분해물 처리유무 및 처리농도에 관계없이 간고등어의 일반성분, 염도, 대장균, pH, 휘발성염기질소, histamine 및 과산화물값은 5% 유의수준에서 차이가 인정되지 않았다. 하지만, DPPH free radical, hydroxyl radic

본 연구는 열수추출법에 의하여 추출한 세리신을 이용하여 단독 또는 2종의 효소를 이용하여 가수분해하고 그 가수분해물의 항산화 및 미백효과를 살펴본 것이다. 여러 산업용효소 중 세리신에 대한 분해효과가 우수한 alcalase, flavourzyme 및 protamex를 이용하여 분해한 결과 세리신의 분자량은 20 ~ 30 kDa의 범위로 감소하였으며 사용한 효소별로 특이적 가수분해물이 나타났다. 세리신 가수분해물의 항산화능을 살펴본 결과 원래 세리신에 비하여 DPPH 소거율이 높게 나타났으며 flavourzyme과 protamex를 같이 사용한 경우 약 85 %의 소거율을 나타냈다. 티로시나아제의 활성억제 효과를 살펴본 경우에는 세리신 가수분해물이 오히려 더 낮은 억제효과를 나타내었으나 세리신 가수분해물의 분획을 실시하고 활성억제 효과를 살펴본 결과 F2와 P3의 분획이 상대적으로 우수한 억제 효과를 나타내었다.

본 연구는 두유와 전두유의 효소적 가수분해에 따른 단백질의 변화를 조사하였다. 총 유리아미노산 함량을 조사한 결과 두유(SM)과 전두유(WSM)에 비해서 저분자 두유(LSM)와 저분자 전두유(LWSM)에서 높게 나타났다. 필수아미노산 함량은 SM과 LSM에서 비슷하였으나 LWSM은 WSM보다 높게 나타났다. SDS-PAGE 전기영동 패턴 분석결과 SM과 WSM에서는 의 고분자가 존재하였으나 LSM와 LWSM에서는 17 kDa 이하의 저분자 단백질

단백 효소 가수분해물의 천연 항균제로서의 응용성을 검토하기 위하여 casein에 5종의 단백질 가수분해 효소를 작용시켜 얻어진 가수 분해물의 항균활성을 측정하고 활성이 가장 높은 가수분해물을 부분 정제하여 그 응용성을 검토하였다. Casein에 5종 단백질 분해효소를 작용시켜 얻은 가수분해물의 항균활성은 Aspergillus oryzae protease에 의한 것이 가장 높았다. 효소처리에 의하여 얻어진 가수분해 물을 30,000, 10,000,

콩 가수분해물의 기능성 강화를 위하여 콩분말 및 SPI에 4종의 protease를 처리하여 가수분해물의 특성을 조사하였다. 수율은 protease(B)를 처리하였을 때 콩분말에서 43.2%, SPI에서 61.6%로 가장 높게 나타났다. 용해도와 총페놀성 물질은 protease(B)와 (C)처리구에서 크게 증가하였으며, 칼슘내인성은 protease(B)를 처리하였을 때 향상되었다. 콩분말에서 콩 특유의 비린내는 protease처리로 감소하였으나 콩

취반용 보리 종실 내 (1-3, 1-4)-β-glucan의 축적기작을 알아보기 위하여 개화 후 일정 간격으로 보리 종실을 채취하여 (1-3, 1-4)-β-glucan 함량, (1-3, 1-4)-β-glucanase 활성 및 전분함량과 α -amylase 활성을 조사하였다. β-glucan 함량은 등숙 초기에 매우 낮았으나 개화 후 15~25일 사이에 급속히 증가하였고 개화 후 30일경에는 종실 건물중의 3.5~4%로 증가하였다. (1-3, 1-4)-β-glucanase 활성은 등숙 초기에 높았으며 등숙이 진전될수록 감소하였다. β-glucan 함량과 (1-3, 1-4)-β-glucanase 활성간에는 고도로 유의한 부의 상관관계가 인정되었으나 등숙 종실 중의(1-3, 1-4)-β-glucanase 활성이 매우 낮은 수준이므로 β-glucan 축적량에 크게 영향을 미치지 않을 것으로 추정되었다. 전분함량은 등숙이 진전됨에 따라 지속적으로 증가하였으며 개화 후 10~20일에 가장 뚜렷하게 증가하였다. 포도당함량은 등숙이 진전됨에 따라 현저히 감소하였으며, 등숙 초기와 중기에 감소 정도가 매우 컸다. α -amylase의 활성도 등숙이 진전됨에 따라 현저히 감소하였으며, 감소 정도는 등숙 초기와 중기에 매우 컸다.