야마토카세이의 콩 β-아밀라아제를 DEAE-cellulose 이온교환 크로마토그래피, Sdphadex G-100겔 크로마토그래피, CM Sephadex G-50 이온교환 크로마토그래피로 정제하였다. 정제효소는 1020unit/㎎의 비활성을 나타냈고, 폴리아크릴아미드 전기이동으로 순수하였다. 반응산물은 말토오스만을 유리해 다른 아밀라아제의 활성은 나타내지 않아 효소적으로 순수하였다.
Soybean β-amylase was purified by DEAE-cellulose ion exchange chromatography, Sephadex G-100 gel chromatography, CM Sephadex C-50 ion exchange chromatography and CM Sephadex C-50 ion exchange rechromatography. The purified enzyme showed 1, 020unit/㎎ of specific activity. The purified enzyme was identified as homogenious by disc PAGE and analysis of reaction product.