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pp.1-7
P. verruculosum의 xylanase는 iodine, NBS, DEP, 그리고 2, 3-butanedione에 의해 실활되는 것으로 보아 활성중심에 tyrosine, histidine, tryptophan 및 arginine 잔기가 존재함으로서 효소활성에 직접적으로 또는 간접적으로 관여하는 것으로 생각된다. 금속이온들 중 Hg^2+와 Mn^2+에 의해서 현저히 활성이 저해되었으나 Cu^2+에 의해서는 반대로 활성이 크게 증가되었으며 Hg^2+에 의한 활성의 저해효과는 β-mercaptoethanol의 첨가에 의해 보호되었다. P. verruculosum으로부터 분리한 β-xylosidase는 NBS와 SDS에 의해 효소활성이 크게 저해되는 반면 실험에 사용된 다른 수식제들에 의해서는 별 영향을 받지 않았으며 금속이온들 중 Hg^2+에 의해서 크게 활성이 저해됨으로써 효소활성에 tryptophan잔기가 관여할 것으로 생각된다.
To investigate the characteristics of active sites of the D-xylanase and β-xylosidase purified from Penicillium verruculosum, effects of various chemicals on the enzyme activity were analyzed. The D-xylanase was activated by Cu2+^, however it was inhibited by metal ions, Hg^2+ and Mn^2+, by chemicals, N-bromosuccinimide, iodine, diethylpyrocarbonate, and 2, 3-butanedione. These results suggested that the D-xylanase from Penicillium verruculosum contained tyrosine, histidine, arginine and tryptophan at the active center. The β-xylosidase was inhibited by Hg^2+, N-bromosuccinimide and sodium dodecyl sulfate, however it was not effected by Mn^2+ and Cu^2+. It was suggested that the enzyme contained tryptophan at the active center.
