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pp.372-378
최소 배지에 여러 아미노산을 첨가하여 배양시킨 Serratia marcescens ATCC 25419 세포 추출물에서 threonine dehydratase의 비활성을 조사한 결과 이소루신은 1∼4mM에서 효소의 비활성을 100∼140% 정도 증가시킨 반면 15∼30mM에서 25∼80% 정도 감소시켰다. 루신은 효소의 비활성을 1∼20mM에서 60%이상 감소시켰다. 한편, 발린은 효소의 비활성을 1∼4mM에서 20% 정도, 8∼10mM에서 10%정도 감소시켰으나 20mM에서 효소의 비활성을 원래대로 회복시켰다. 각 2mM 농도의 이소루신과 발린 그리고 이소루신과 루신은 효소의 비활성을 각각 75, 50%씩 증가시킨 반면 세 아미노산을 각각 2과 10mM씩 동시 첨가했을 경우에는 각각 25, 58%씩 감소시켰다. 글리옥실산은 효소의 비활성을 75%, 이마다졸, 피루브산, α-아미노부티르산 그리고 AMP는 모두 50%씩, 호모세린, α-케토글루타르산, α-케토부티르산 및 IPTG를 첨가했을 경우는 모두 25%씩 감소시켰다. cAMP는 표소의 비활성을 1∼2mM에서 10∼40%정도 감소시킨 반면 10mM에서 80% 증가시켰다. 이러한 결과들로부터 S. marcescens threonine dehydratase는 E. coli K-12 효소와는 다르게 낮은 농도의 이소루신에 의해 효소의 비활성이 증가되고, 높은 농도의 이소루신(10∼30mM)에 의해서는 감소되는 s등 이소루신 생합성 과정에서 조절 역할을 하는 것으로 생각된다.
The effects of branched chain amino acids and metabolites in growth media on the biosynthesis of Serratia marcescens threonine dehydratase activity were examined. The enzyme activity was decreased above 60% by leucine among the range from 1 to 20 mM, and the enzyme activity was decreased approximately 20% by a low concentration of valine(1 to 4 mM), but not affected at high concentration (20 mM). However, the enzyme activity was increased approximately 100 to 140% by a low concentration of isoleucine (1 to 4mM), but decreased approximately 25 to 80% at high concentration (15 to 30mM). The enzyme activity was decreased by 25 and 58% by the simultaneous addition of all three branched chain amino acids at 2 and 10mM concentration, respectively, but increased by 75 and 50% by the combination addition of isoleucine plus valine and isoleucine plus leucine at 2 mM, respectively. cAMP was decreased the enzyme activity approximately 10 to 40% by a low concentration (1 to 2 mM), but increased by 80% at high concentration (10 mM). These data suggest that S. marcescens threonine dehydratase should be multivalently repressed by branched chain amino acids, but positively regulated by a low isoleucine concentration and may play a regulatory role in an isoleucine biosynthetic pathway unlike the E. coli K-12 enzyme.
