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pp.265-270
과요오드산-산화전분으로 Aspergillus sp. α-amylase를 변형시켜서 인공당단백질을 만들었다. pH 8.0에서 변형한 효소는 비변형효소의 87%, pH 9.7에서 변형한 효소는 80%의 활성이 남았다. 60℃에서의 열안정성은 α-cyclodextrin (α-CD) 존재 하에 변형하고 α-CD 존재 하에 분석한 효소가 가장 높았다. pH 안정성은 변형시켜서 α-CD 존재하에 분석한 효소가 가장 높아서 pH 3∼4와 9∼11에서 안정성이 매우 증가하였다. HPLC 분석 결과 변형시킨 것은 당결합으로 분자량이 커져서 유출시간이 빨라졌다. 반응산물 분석 결과 기질 특이성의 변화는 나타나지 않았다.
The stabilization of Aspergillus sp. α-amylase was attained by modification with periodate-oxidized soluble starch. The pH stability of modified enzyme was increased at pH 3∼4 and 9∼11 in the presence of α-cyclodextrin(α-CD) compared with that of native enzyme. Thermal stability of the modified enzyme was increased. After treatment at 60℃ for 30min, the activity remained 20% for the enzyme modified at pH 9.7 in the presence of α-CD, and tested in the presence of α-CD, 10% for the enzyme modified at pH 9.7 in the presence of α-CD, 0% for the native enzyme. The native enzyme and modified enzyme showed one peak in HPLC. The substrate specificity of the modified enzyme was not changed in HPLC analysis of reaction product.
