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pp.25-31
Saccharomycopsis lipolytica ATCC44601과 온도감수성 변이균주인 MX9-11RX8로부터 정제한 isocitrate lyase의 성질을 조사하였다. 허영온도에서 정제한 야생형균주 및 온도감수성변이균주 isocitrate lyase는 등전점(pH5.3), 35℃와 40℃ 및 45℃에서의 열 안전성 그리고 23℃와 33℃에서 threo-Ds-isocitrate에 대한 km값(약 0.2mM)에 대하여 차이가 없었으며, 온도감수성 변이균주는 33℃의 acetate 최소배지에서 유도하였을 때 효소활성은 거의 나타나지 않지만 isocitrate lyase에 해당하는 polypeptide사슬을 23℃의 허영온도에서 유도하였을 때와 거의 같은 양을 생산하였다.
Properties of purified isocitrate lyase from Saccharomycopsis lipolytica ATCC 44601 and MX9-11RX8 temperature-sensitive mutant were investigated. Purified isocitrate lyase from temperature-sensitive mutant was indistinguishable from the wild type enzyme with respect to the isoelectric pH(5.3), the thermostability and Km value for threo-Ds-isocitrate(about 0.2mM). When isocitrate lyase induced by acetate minimal medium at 33℃, MX9-11RX8 mutant did not express enzyme activity but did synthesize polypeptide chain whose electrophoretic mobilities were equal to those of the purified enzymes.
