NaIO_4-산화 전분당을 Bzcillus licheniformisα-아밀라아제와 반응시켜서 시프염기 형성으로 당단백질로 변형시켜서 안정성을 확인하였다. 100℃에서의 열안정성은 10분 뒤에, pH 9.7에서 변형한 효소>pH 8.0에서 변형한 효소>비변형 효소의 순으로 높았다. 그러나 변형 및 안정성에 α-cyclodextrin(α-CD)을 사용한 결과 큰 차이는 나지 않았다. pH 8.0에서 α-CD존재 하에 변형한 효소는pH8∼11의 알칼리 쪽에서 가장 높은 안정성을 나타냈으나 pH5∼7 사이에서는 다른 효소보다 낮았다. pH 9.7에서 변형하지 않은 효소는pH 5부터 pH 13까지 서서히 증가하였고 pH 9.7에서 α-CD존재 하의 효소는pH 5부터 7까지 증가하다가 그후 pH 13까지 서서히 감소하였다. α-CD 존재 하의 비변형 효소는 pH 7과 10에서 피크를 나타낸 다음 pH 12 이후에는 급격히 낮아졌다. 변형한 효소는 HPLC의 유출시간이 빨라져서 변형하지 않은 효소보다 분자량이 큰 것으로 나타났다. 분자량 크기는 비변헝 효소 < pH 8, 0에서 변형할 효소 < pH 9.7에서 변형한 효소의 순으로 컸다.

NaIO_4-oxidized soluble starch was added to Bacillus licheniformis α-amylase by Schiff base reaction to make glycoprotein. Thermal stability at 100℃, in 10 minutes, proved high in the order of enzyme modified at pH 9.7, enzyme modified at pH 8.0 and native enzyme, respectively. But when α-cyclodextrin(α-CD) was used to modification and stabilization, the result showed no big difference. Modified enzyme under α-CD at pH 8.0 shows highest stability in pH 8∼11, while low in the pH 5∼7, compared to the other enzyme. Native enzyme at pH 9.7 gradually increased up to pH 13 from pH 5, enzyme under α-CD at pH 9.7 increased from pH 5 to 7 and little by little decreased up to pH 13. Native enzyme under α-CD peaked pH 7 and pH 10, and lowered sharply after pH 12. As molecular weight became larger than native enzyme, HPLC retention time of modified enzyme quickened. The molecular weight proved large in the order of modified enzyme at 9.7, enzyme modified at pH 8.0, and native enzyme.

• 김덕진 | Duk Jin Kim
• 오승희 | Seung Hee Oh