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pp.331-336
본 연구는 두유에 칼슘을 강화하고자 두유단백질의 칼슘내인성을 높이기 위한 방법으로 단백분해효소를 처리한 경우 효소처리 전, 후에 나타나는 단백질의 구조적 특성을 비교 분석하였다. 표면소수도는 MP<SPI<PT-SMP의 순으로 나타났으며, SMP나 PT-SMP는 열변성으로 인해 S-S결합의 형성을 초래하여 유리 thiol기의 양이 적게 나타났고 S-S의 환원속도를 비교해 볼 때 SMP보다 PT-SMP가 빠른 것으로 보아 효소처리로 인해 분자구조가 성글어졌음을 확인하였다. 단백질의 2차 구조 분석 결과 SMP나 SPI에 비해 PT-SMP는 전혀 다른 circular dichroism 패턴을 보여 효소처리로 인해 많은 구조적 변화를 초래했음을 알 수 있으며, 또 3가지 시료의 DSC 분석 결과 흡열 피크가 작으면서 넓게 퍼진 모양을 하고 있어 모두 변성된 시료임을 확인하였다. 특히 PT-SMP의 피크면적이 가장 작은 것으로 보아 구조가 성글어져 열에 의한 변성이 더 쉽게 일어났으리라 생각된다.
Conformation of soymilk protein was examined to obtain basic information for improved calcium intolerence of soymilk protein partially hydrolyzed with protease. Surface hydrophobicities of three proteins showed the order of SMP (soymilk protein) < SPI (soy protein isolate) PT-SMP (protease treated soymilk protein). Total thiol group contents of SMP and PT-SMP were similar but larger than that of SPI. Reducing rate of disulfide bond in PT-SMP after 2-mercaptoethanol treatment was faster than that in SMP. And so, this result indicates that PT-SMP may be less compacting due to protease treatment. From circular dichroism result, PT-SMP showed different pattern from SMP and SPI suggesting change of secondary structure by hydrolysis. And analysis of heat denaturating property by DSC showed that denaturation enthalpy of three proteins were all small. Especially enthalpy of PT-SMP was least, and this result suggested that PT-SMP was denatured easily by heating due to less compacting structure.
