Effects of acute anoxia on carbohydrate hydrolytic enzyme activities and free amino acid contents in malt were examined. Malts were prepared with barley grains germinated for 7 days which contained the highest levels of amylolytic and(1-3,1-4)-β -glucanase activities. α -Amylase and β -amylase activities in malts were not significantly affected by anoxia for 5 or 10 h.(1-3,1-4)-β -Glucanase activity, however, decreased about 7 to 10% by anoxia for 5 or 10 h. Alanine and ~gamma -aminobutyric acid content changed drastically. Alanine contents in malts increased by 2.2- and 2-fold, and ~gamma -aminobutyric acid contents by 1.4- and 1.9-fold under anoxia for 5 and 10 h, respectively.

분리한 보리호분층을 이용하여 (1-3)-β-glu-canase 와 (1-3,1-4)-β-glucanase 의GA3 에 대한 반응특성을 조사하였다 GA3 처리에 의해 호분충과 배양액 내의 단백질 함량, (1-3)-β-glucanase및(1-3,1-4)-β-glucanase 활성 등이 모두 증가하였다. 그러나 GA3 처리에 의한 효소활성 및 효소분비 증가 정도는 효소에 따라 큰 차이를 보였다. (1-3,1-4)-β-glucanase 가(1-3)-β-glucanase 보다 효소활성 증가 정도와 분비증가 정도 모두 컸다. 이와 같은 결과는 발아초기 (1-3,1-4)-β-glucanase 의 중요한 생리작용과 관계가 있을 것으로 생각되었다

(1-3)-β-glucanase 동위효소의 발현 양상을 등 전점 전기영동 젤에서 직접 검출 확인할 수 있는 방법을 개발하였다. 개발된 방법은 시판되고 있는 (1-3)-β-glucanase활성 측정용 염료착색 기질을 이용하였다. 본 방법은 신속, 간편하며 보리 종자에서 발현되는 것으로 알려져 있는 모든 (1-3)-βglucanase 동위효소를 검출할 수 있을 정도로 민감하고 특이적이었다. 시판되고 있는 Penicillium(1-3)-β-glucanase에 대한 활성 검출 한계단위는 50 u U 정도로 추정되었다. 따라서, 본 방법은 특별한 시설이나 연구 인력을 확보하고 있지 않는 연구실에서 식물체의 (1-3)-β-glucanase발현에 대한 단백질 수준에서의 연구를 수행하는데 유용하게 이용될 수 있을 것으로 생각된다