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pp.160-165
오징어의 actomyosin과 myosin은 30℃에서, HMM은 25℃에서 최대 V_max를 보였다. 또한 근원섬유단백질의 열안정성은 염농도의 차이에 따라 크게 변하여 염농도가 높을수록 변성의 정도가 컸으며 대합의 근원섬유단백질들이 오징어의 근원섬유단백질보다 높은 열안정성을 나타냈다. 근원섬유단백질에 3%의 에탄올을 첨가하여 가온하면 변성은 가속화되었으며 변성속도에 있어서도 동물간에 차이가 있는 것으로 나타났다.
The actomyosin and myosin of the squid at 30℃ showed the highest V_max and the actomyosin and myosin of the clam at 35℃ and HMM at 25℃ showed the highest V_max. The thermostability of myofibrillar proteins is changed greatly according to the difference of KCI concentration. The myofibrillar proteins of the calm showed a higher thermostability than the myofibrillar proteins of the squid. When 3% ethanol solution was added and heated myofibrillar proteins, denaturation was accelerated and it was shown that was a differnce between animals in the denaturation velocity.
