Pulsed electronic field(PEF) 처리에 의한 우유 단백질과 물리화학적 특성의 변화를 확인하기 위하여 원유, 탈지유, HTST, LTLT, UHT 우유를 PEF 처리하였다. 시료 중의 단백질을 SDS-PAGE로 확인하였을 때, PEF 처리에 의한 우유 단백질의 변성은 관찰할 수 없었다. Differential scanning calorimetry(DSC)로 우유 단백질의 열변성 정점 온도(Td)를 분석한 결과, 탈지유를 65oC에서 PEF 처리하였을 때 Td가 87.66oC에서 97.18oC로 증가하여 PEF 처리가 우유 단백질의 변성에 영향을 미치는 것을 확인하였다. PEF 처리에 의한 alkaline phosphatase, protease, lactoperoxidase의 잔존효소활성을 측정한 결과, 원유와 탈지유에서 alkalinephosphatase는 PEF 처리에 의해 효소활성이 감소하였다. 또한 protease와 lactoperoxidase의 활성은 PEF 처리에 의해 영향을 받지 않았다. 65oC에서 PEF 처리한 원유는 처리하지 않은 원유보다 높은 갈색도를 나타내었으나, 기타 우유는 PEF에 의한 유의적인 차이가 없었다. 우유를 PEF 처리하였을 경우 산도의 변화는 관찰되지 않았고 pH의 경우에도 PEF 처리 여부에 따라 유의적인 차이는 있었으나 크게 변화하지는 않았다.

We have previously produced transgenic (TG) mice expressing the human lactoferrin (hLF), interleukin-10 (hIL-10), and thrombopoietin (hTPO) proteins in the milk. In this study, we examined whether simple crossbreeding between two kids of a single transgenic mouse can produce double transgenics co-expressing two human proteins.. The hLF male, and the hIL-10 male were crossbred with the hIL-10 and hTPO females, and the hTPO female, respectively. PCR analysis for genotyping showed 32%, 23% and 24% double transgenic rates for hLF/hIL-10, hLF/hTPO, and hIL-10/hTPO transgenes, respectively. We analyzed the expression levels of the human proteins from double transgenic mice and compared those with their single transgenic siblings. All double transgenic co-expressed two human proteins at comparable levels to singles', unless hTPO was not co-expressed: for hLF, 1.1 mg/ml in hLF/hIL-10, whereas 0.5 mg/ml in hLF/hTPO; for hIL-10, 4.1 mg/ml in hIL-10/hLF, whereas 1.4 mg/ml in hIL-10/hTPO. Ihe downregulation of hTPO to half level of singles' was observed in double transgenic mice. The possible reason why hTPO co-expressed might lead to down-regulation of another human protein was discussed. These results suggested that double transgenic generated by crossbreeding between two singles' could be useful system for bioreactor.