A full-length lysozyme cDNA from Gryllotalpa orientalis was cloned and sequenced. The deduced amino acid sequence of the lysozyme protein was 143 amino acids in length, with a calculated molecular mass of 15.84 kDa and an isoelectric point of 4.74. Sequence motifs, together with alignment and phylogenetic results, confirmed that G. orientalis lysozyme belongs to the C (chicken)-type lysozyme family of proteins. The protein sequence of lysozyme from G. orientalis showed high identity to that of Drosophila melanogaster (51.7%); however, in contrast to D. melanogaster lysozyme, G. orientalis lysozyme was immune inducible and expressed in a wide range of tissues. Expression of G. orientalis lysozyme mRNA was highest at 8 h post-infection and subsequently decreased with time after bacterial infection. We also expressed G. orientalis lysozyme protein in vitro using the pET expression system. Compared with the negative control, over-expressed G. orientalis lysozyme showed antimicrobial activity against Gram-negative bacteria Escherichia coli and Gram-positive bacteria Bacillus subtilis by radial diffusion assay, with MIC values of 30.3 μM and 7.55 μM respectively. These results indicate that G. orientalis lysozyme may have stronger antimicrobial activity than other lysozymes against a broad range of microorganisms.

A xylanolytic microorganism, strain DY-7, was isolated from the gut of the mole cricket, Gryllotalpa orientalis. The result of phylogenetic analysis based on its 16S rDNA sequence revealed that the isolate was a Gram-positive bacterium belonging to the genus Streptomyces. The cloned gene (1350-bp) encoding a GH family 10 β -1,4-xylanase (XylA) from Streptomyces sp. strain DY-7 was overexpressed in Escherichia coli BL21 and its gene products were characterized. The hydrolysis activities of rXylA and rXylAΔCBD II against xylosidic materials were maximum at pH 5.5 and 65oC. However, deletion of CBD II in the C-terminus region of XylA significantly increased the thermal stability of the enzyme at high temperatures above 50oC. The xylanolytic activity of rXylA was slightly enhanced in the presence of 1 mM Mn2+ and 5 mM sodium azide but it was completely inactivated by 1 mM Hg2+ and 5 mM N-bromosuccinimide. rXylA was capable of efficiently decomposing various xylosidic compounds, PNP-cellobioside, and PNP-xylopyranoside, whereas other hexose-based compounds were insensitive to the enzyme. The specific activities of rXylA toward oat spelts xylan and PNP-cellobioside were 649.8 U/mg and 328.1 U/mg, respectively. Enzymatic degradation of birchwood xylan and xylooligosaccharides (xylotriose to xylohexaose) resulted in the production of xylobiose (>75%) as the main hydrolysis product together with a small amount (4%<) of xylose as the final hydrolysis product.

1991~1994년에 수원에서 땅강아지 연령 분포의 계절적 변화와 산란수를 조사하였다. 새로 부화한 약충은 주로 9~10월에 우화하므로써 1년에 1회 경과하고, 일부가 약충으로 월도하여 8월경 우화하므로써 2년에 1회 경과하는 것으로 보였다. 산란실당 란수는 야외 월동 성충을 실내에서 산란시켯을 때 평균 36.002.84립, 양외채집 산란실에서 47.684.35립이었다. 자충당 산란실수는 평균 1.170.19개로 0~3의 범위를 보였다.

경기도 화성군 소재 한국인삼연초연구소 경작시험장 내에서 1990년과 1992년에 땅강아지(Gryllotalpa africana)의 주음성을 조사하였다. 웅성충은 지표 밑 굴의 입구로부터 유인음을 냈은데 강도는 입구 15 cm 위에서 77~80 dB 이었다. 녹음된 웅충 유인음이 직경 1.4m의 funnel중앙에 설치된 2개의 horn speaker에 의해 105~110 dB 로 증폭하여 야외에서 방사되었을 때 비상 성충이 일몰 후 약 30분부터 1.5시간 동안 유인되었다. 유인성충들 중, 14.3~16.7%는 funnel안에, 65.7~74.7%는 발음원으로부터 2 m 이내에 지면에 착지하였다. 자충률은 66.7~74.3%였는데, 이는 야외 개최군의 성비에 기인하는 것으로 보였다. funnel 안과 그 중심에서 2m 이내의 거리에 착지하는 성층수는 blacklight trap에 유인된 성층수보다 다소 많은 경향을 보였다.

땅강아지에 의한 인삼의 피해가 1984~1991년에 야외 및 실내에서 조사되었다. 인삼의 땅강아지 피해는 주로 2년근(2년생) 포장에서 5~6월(춘기)에 발생하였고 성주의 야외 밀도가 높은 9~10월(추기)에는 피해가 거의 인식되지 않았다. 실내 및 강실에서, 2년근의 추기 피해는 뚜렷이 감소하였는데 인삼의 직경과는 무관하였으며, 3년근은 전혀 식해되지 않았다. 토양경도는 땅강아지 성충에 의한 인삼의 피해에 영향을 미치는 것으로 보였다.