Bee venom contains a variety of peptide constituents, including low-molecular-weight protease inhibitors. While the putativelow-molecular-weight serine protease inhibitor Api m 6 containing a trypsin inhibitor-like cysteine-rich domain was identifiedfrom honeybee (Apis mellifera) venom, no anti-fibrinolytic or anti-microbial roles for this inhibitor have been elucidated.In this study, we identified an Asiatic honeybee (A. cerana) venom serine protease inhibitor (AcVSPI) that was shownto act as a microbial serine protease inhibitor and plasmin inhibitor. AcVSPI was found to consist of a trypsin inhibitor-likedomain that displays ten cysteine residues. Interestingly, the AcVSPI peptide sequence exhibited high similarity to the putativelow-molecular-weight serine protease inhibitor Api m 6, which suggests that AcVSPI is an allergen Api m 6-like peptide.Recombinant AcVSPI was expressed in baculovirus-infected insect cells, and it demonstrated inhibitory activity against trypsin,but not chymotrypsin. Additionally, AcVSPI has inhibitory effects against plasmin and microbial serine proteases; however,it does not have any detectable inhibitory effects on thrombin or elastase. Consistent with these inhibitory effects, AcVSPIinhibited the plasmin-mediated degradation of fibrin to fibrin degradation products. AcVSPI also bound to bacterial andfungal surfaces and exhibited anti-microbial activity against fungi as well as gram-positive and gram-negative bacteria. Thesefindings demonstrate the anti-fibrinolytic and anti-microbial roles of AcVSPI as a serine protease inhibitor.

Bee venom contains a variety of peptide constituents that have various biological, toxicological, and pharmacological actions. However, the biological actions of secapin, a venom peptide in bee venom, remain largely unknown. Here, we provide the first evidence that the Asiatic honeybee (Apis cerana) secapin (AcSecapin-1) exhibits anti-fibrinolytic, anti-elastolytic, and anti-microbial activities. AcSecapin-1 functions as a serine protease inhibitor-like peptide that has inhibitory effects against plasmin, elastases, microbial serine proteases, trypsin, and chymotrypsin. Consistent with these functions, AcSecapin-1 inhibited the plasmin-mediated degradation of fibrin to fibrin degradation products, thus indicating the role of AcSecapin-1 as a clotting factor. AcSecapin-1 also inhibited both human neutrophil and porcine pancreatic elastases. Furthermore, AcSecapin-1 exhibited anti-microbial activity against fungi and Gram-positive and Gram-negative bacteria. Taken together, our data demonstrated that AcSecapin-1 has a multifunctional role as an anti-fibrinolytic agent, an anti-elastolytic agent, and an anti-microbial peptide, and our data suggested novel functions for the biological actions of the bee venom peptide, secapin.

아위버섯을 혈관계질환 예방과 치료를 위한 기능성 식품 개발에 이용하기 위한 기초 자료를 얻기 위해 아위버섯 물추출물과 유기용매 분획물의 혈전용해활성과 트롬빈 저해활성, 항산화활성 및 항염증활성을 확인하였다. 에틸아세테이트 분획물은 1.33 plasmin unit의 높은 혈전용해 활성과, 94.45%의 높은 트롬빈 저해활성을 나타냈으며, 물 추출물은 37.01%의 항산화활성을 나타냈으며, 클로로포름 분획물은 98.13%의 가장 높은 항염증활성을 나타냈다. 실험 결과로부터 아위버섯의 에틸아세테이트 분획물은 높은 혈전용해활성, 트롬빈 저해활성 그리고 클로로포름 분획물은 높은 항염증활성을 나타내 심혈관계 질환 관련 치료나 예방을 위한 기능성식품 개발에 이용 가능할 것으로 기대된다.

본 연구는 전통대두발효식품에서 분리한 Bacillus amyloliquefaciens EMD17, HCD2, 그리고 MJ1-43 균주들과 B. subtilis W42 균주의 혈전용해능과 식염저항성을 조사함으로써 대두발효식품 제조에 종균으로 유용한 균주들을 확보하는 것이다. EMD17과 HCD2는 본 연구를 통해 B. amyloliquefaciens 균주들로 동정되었고 우수한 혈전용해능을 지님이 4 종류의 배지에서의 배양을 통해 확인되었다. B. amyloliquefaciens MJ1-4와 B. subtilis W42 균주들은 각각 항진균력과 항균력이 우수한 균주들로 보고된 바 있으나 혈전용해능은 알려지지 않았다. 본 연구를 통해 이들 2 균주도 혈전용해능을 지님이 확인되었다. 항균력과 혈전용해능이 우수한 바실러스 균주들을 종균으로 사용하는 것은 비단 식중독균 오염을 줄여줄 뿐 아니라 혈전용해능과 같은 기능성도 높여줌으로써 궁극적으로 고품질의 대두발효식품 제조에 기여할 것이다.

대두를 이용하여 천연보존료나 건강 기능성식품을 개발하기 위하여 백태와 태광으로 청국장을 제조하여 물과 70% 에탄올로 추출한 후, 폴리페놀 함량, 항산화능 및 혈전용해능을 측정하였다. 백태와 백태 청국장에 대한 물추출물의 폴리페놀 함량은 각각 189.25 mg/100g, 814.58 mg/100g 이었으며 태광과 태광 청국장에 대한 물추출물의 폴리페놀 함량은 각각 210.23 mg/100g, 834.23 mg/100g으로 대두 청국장 물추출물의