단백질의 구조 예측은 생명 과학 및 의약학 분야의 핵심적인 연구 주제 중 하나로, 단백질의 기능 및 상호작용을 이해하기 위한 주요 정보를 제공할 수 있어 다양한 연구가 수행되고 있다. 이러한 연구의 일환으로 최근 Google DeepMind의 AlphaFold2가 등장하였으며, 단백질 구조 예측 성능을 대폭 향상시켜 CASP(Critical Assessment of Protein Structure Prediction)에서 뛰어난 평가점수를 받아 단백질 구조 예측 분야의 최신 기술을 크게 향상시켰다. 이러한 컴퓨터 기반의 단백질의 구조 예측 방법은, 고전적인 방법을 사용하여 직접 단백질 구조를 결정하는 방법 에 비해 매우 정확하고 빠르며 경제적인 비용으로 수행될 수 있어 단백질 구조 예측 및 생리학 연구를 수행하는 연구자들에게 유용한 방법론이 될 것으로 사료된다. 따라서 본 연구소에서는 곤충을 포함한 무척추 자생동물을 연구하는 연구자들을 위해 단백질 구조 예측을 수행할 수 있도록 64Core/128Threads의 CPU, 256GB의 RAM과 6장의 GeForce RTX 3090으로 이루어진 GPU(Graphical Processing Unit) 고성능 컴퓨터 시스템에 AlphaFold2 program을 구축하였다. 최근 인간을 대상으로 한 단백질 구조 예측 연구는 상당한 진전을 보이고 있지만, 곤충을 포함한 자연계의 동물을 대상으로 한 연구는 여전히 미비한 상황이다. 이러한 자생동물자원연구의 확대를 위해 본 연구소에서 구축한 GPU 시스템 및 생물정보학적 분석 방법이 많이 활용되어야 하며, 이를 위해서는 연구자들 의 협력과 참여가 필요하다.

The baculovirus-insect cell expression system has been widely used method for the recombinant protein expression. The present study has several limitation. In this study, we constructed vectors consisting of transcriptional enhanced factor and promoter that improve the expression level. To confirm the usefulness of these vector system, Human papillomavirus (HPV) VLPs have been expressed by baculovirus hyper expression system. HPV VLPs were purified using a CaptoTM Core 700 (GE Healthcare Life Sciences) chromatography approach. Baculovirus hyper expression system production efficiency was influenced by the HPV VLPs production. HPV VLPs vaccination to BALB/c mice induced the generation of antibody confirmed by ELISA. This study could provide improvements on the vaccine production for the development of VLP vaccines high expression of useful heterologous proteins.

The genomic structure and phylogenetic relationships of HSP88 genes from P. tenuipes Jocheon-1, P. tenuipes, C. militaris and C. pruinosa are described. The HSP88 genomic DNA from P. tenuipes Jocheon-1, P. tenuipes and C. militaris all contain 5 introns and 6 exons with the length of 13, 62, 32, 1438, 306, 288 bp, encoding 713 amino acid residues. C. pruinosa HSP88 genomic DNA contains 4 introns and 5 exons encoding 713 amino acids. The length of each exon of C. pruinosa HSP88 is 13, 62, 32, 1744, 288 bp and the length of exon 4 is identical to the total length of exon 4 and exon 5 of HSP88 of P. tenuipes Jochoen-1, P. tenuipes, and C. militaris. The deduced amino acid sequence of P. tenuipes Jocheon-1 HSP88 showed 99% identity with the P. tenuipes, 97% identity with the Cordyceps militaris, and 98% identity with the C. pruinosa. Phylogenetic analysis confirmed that the P. tenuipes Jocheon-1, P. tenuipes, C. militaris and C. pruinosa HSP88 are placed together within the ascomycetes group of fungal clade.