표고버섯(L. edodes)을 고체배양하여 단백 다당류를 생산하기 위한 여러 가지 조건을 검토하였다. 여러 가지 고체 재료가 이용될 수 있으나 배양 후 단백다당류의 열수 추출 과정에서의 부적합성 등의 이유로 실질적으로 zeolite나 난 재배용 토양이 이용 가능한 천연 고체 재료라고 볼 수 있다. Zeolite와 난재용 토양을 이용한 고체발효에서 단백 다당류 생산에 미치는 탄소원의 영향을 검토한 결과 수크로오스, 전분에서 단백 다당류 생산량도 높게 나타났으며, 질소원중에서는 bacto-soytone이 고체발효에 의한 단백 다당류 생산에 가장 적합한 것으로 확인되었다. 단백다당류 생산을 위한 고체발효에서 최적 pH는 5.5 범위였고 고체 100g당 조단백다당류 생산량은 5∼5.5㎎이 이른다. 배지 조성별 단백다당류 생산성 시험의 결과 L. edodes의 최적배지 조성인 LEM에서 최고의 생산성을 나타났으며, 종합적으로 균사 성장이 적합한 조건에서 단백다당류 생산성도 높게 나타났다.

호열균 B. stearolhermophilus의 세포내 PPIase를 정제하여 Edman법으로 N-말단 아미노산 배열을 결정하여 이를 바탕으로 합성한 올리고누클레오티드의 프리머를 이용하여, 서턴 분석하여 PPIase 유전자 약 3.0kb를 클로닝하였다 (pPI-40). PPI-40으로부터 PPIase N-말단 배열을 코드하는 영역으로부터 합성한 프리머(A-1, B-2)를 이용하여, PCR법으로 PPIase N-말단을 코드하는 유전자를 증폭하여, 염기배열을 결정한 후, 그 정보에 따라 유전해석한 결과 PCR로 증폭된 단편(pSN-18)은 165염기로부터 형성된 55 아미노산잔기를 코드하는 open reading frame (ORF)이 계속되고 있었고, Edman법으로 결정한 PPIase N-말단 아미노산 39 아미노산잔기가 완전히 일치하였다. 이 결과로부터 pSN-18의 ORF은 PPIase 구조 유전자의 약1/3에 해당하는 단편임을 확인하였다. 그리고, 이 ORF를 중심으로, 지금까지 클론화된 대장균의 PPIase (cytoplasm)와 PPIase b(periplasm)의 아미노산 일차구조 해석으로부터 각각 58%(cytoplasm), 16% (periplasm)의 상동성을 나타냈다. PPIase 구조 유전자를 갖는 재조합플라스미드 pPI-40을 JM109로 형질전환하여 Lac 프로모터로 PPIase 단백질을 발현시켰다. 효소 분자량을 SDS-PAGE로 확인한 결과 약 18kDa으로 호열균 B. stearolhermophilus로부터 정제한 단백질 분자량과 동일하다.면역억제(CsA, FK506)와의 화학적인 반응은 대장균의 PPIase와 동일하게, 면역억제와는 비감수성으로 나타났다.

This study was investigated with denitrification of wastewater containing nitrate using upflow sludge blanket process. Contents of this study were the nitrogen gas production, relationship between HRT and COD/NO_^3- -N ratio in case of various hydrogen donor addition, relationship between nitrate loading rate and various hydrogen donor addition.

This study was investigated with denitrification of wastewater containing nitrate using upflow sludge blanket process. Contents of this study were the NO_3^- -N removal efficiency by various hydrogen donor addition, determination of optimum COD/NO_3^- -N ratio and characteristics of granular sludge.