오배자 등 민간생약제와 포도과피 추출물의 항균활성과 GTase 활성저해능에 대하여 조사하였다. 항균활성과 GTase 저해 활성능은 오배자와 적포도 과피의 물추출물이 가장 우수한 것으로 나타났다. 오배자와 적포도과피 추출물의 methanol 분획물은 B.subtilis와 E. coli 균주에 대해서 강한 항균활성을 나타내었다. 오배자 추출물의 methanol 분획물은 B. subtilis와 E. coli에 대한 최소 저해 농도가 각각 1.0mg/ml과 3.0mg/ml이었고, 포도과피 추출물 추출물의 methanol 분획물은 각각 2.0 mg/ml과 3.0mg/ml이었다. 오배자와 적포도과피 추출물의 methanol 분획물의 GTase활성의 80% 저해율에 대한 농도는 각각 1.08×10 exp (-3)mg/ml과 1.08×10 exp (-2)mg/ml이었다. 두 추출물의 항균활성과 GTase 활성 저해의 주요 화합물은 polyphenol 화합물 계통으로 추정된다.

돌산갓의 독특한 향미와 잠재된 항균성을 김치의 맛과 저장성 향상에 이용하기 위한 기초자료로서 갓의 myrosinase를 분리 정제하여 그 특성을 밝히고, 갓김치 숙성 중 myrosinase 활성도 변화를 측정하였다. 갓의 myrosinase를 DEAE Sephadex, chromatofocusing 및 Con A Sepharose column chromatography에 의해 정제한 결과 비활성은 7107배 증가하였고 수율은 18.8%였다. 정제된 효소의 최적 pH는 5.9였으며, 등전점은 4.6, 분자량은 약 129 kD, Km은 0.206 mM, Vmax는 2.039 μM·min-1·mg protein-1로 나타났다. 또한 myrosinase의 activator인 ascorbic acid는 0.6 mM에서 최대 효소활성을 보이다가 그 이후는 점차 효소활성의 감소를 보여 2.0 mM 이상의 농도에서는 효소활성을 거의 완전히 상실시켰다. 갓김치의 저장 중 myrosinase 활성 변화를 측정한 결과 김치 제조 직후에 약 70 nmol/min/mg protein이던 것이 20℃에서 3일 이상 저장으로 급격히 그 활성을 잃어 4일 후에는 50% 이상의 활성을 손실하고 10일 후에는 거의 활성이 없었다.

The composition of isothiocyanates in Dolsan leaf mustard was investigated. Five major volatile isothiocyanates detected in leaf mustard were sec-butyl isothiocyanate, allyl isothiocyanate, 3-butenyl isothiocyanate, n-hexyl isothiocyanate and β-phenylethyl isothiocyanate. In both leaf and leaf stalk allyl isothiocyanate and 3-butenyl isothiocyanate were the most abundant. The compositional difference of isothiocyanates between leaf and leaf stalk was that n-hexyl and β-phenylethyl isothiocyanates were present more in leaf than leaf stalk.

Sweet potato β-amylase is a tetrameric enzyme consisting of four identical polypeptide chains with a molecular weight of 5.6×10 exp (4), though most of the other β-amylases are monomeric enzymes. But, the relationship between subunit structure and catalytic function of the enzyme is not known. This study was done to know what the function of the subunit structure of the enzyme is. We obtained the monomer from the enzyme by the treatment of SDS, alkali pH buffer and urea. But the monomer had not activity. We tried to prepare the active monomer from the enzyme by the modification with periodate-oxidized soluble starch. In the result, we succeeded in isolating an active monomer as an oxidized soluble starch-conjugated form. The active monomer had 57% of the original activity, 13.2% of the sugar and the molecular weight was estimated to be 6.4×10 exp (4). This results suggest that the tetrameric form of the enzyme is a most stable one and exists in nature, and the subunit structure of the enzyme plays an important role in stabilization but not catalytic function.