E. coli P90C 배양액중의 phosphatase는 ATPase로 대표될 수 있고 phosphatase 활성을 측정하기 위해서는 반응액과 30분이상 반응시켜야 안정된 발색도를 나타내었다. β-galactosidase의 생산을 위해 전배양에서 본배양으로 접종하는 시기는 phosphatase의 활성이 급증하기 직전(3hr)이 가장 좋았으며, 본배양에서 phosphatase 활성은 대수증식기에서 최고였으며, β-galactosidase가 생성되기 시작하면 phosphatase의 활성이 떨어지기 시작하는 것으로 나타났다.

본 연구는 Lithium Alumino Silicate 기본계에 핵형성제로 TiO2와 ZrO2를 사용하여 기본유리를 제조하고 열처리에 따른 β-quartz고용체의 미결정 형성과정을 분석하였다. 또한 β-quartz고용체의 형성에 따른 열적 특성과 광학적 특성을 비교하였다. 그 결과, 기본 유리의 열팽창 계수는 45~ 55 × 10-7 cm/˚C였으며, 결정화 시편의 열팽창 계수는 -8~ +8 × 10-7cm/˚C (25˚C ~ 525˚C)였다. 900˚C이하에서 열처리된 Glass Cermics의 결정은 β-quartz 고용체가 형성되었고, 결정의 크기가 0.21μ m를 초과하지 않았으며, 최고의 투광도는 80%이상을 나타냈다. RO성분을 MgO와 ZnO를 사용한 경우보다 MgO 단독으로 사용한 시편을 결정입자의 크기가 온도에 의존하지 않고 일정함을 나타냈으며, ZnO의경우는 입자의 크기가 최소값(0.18μ m)을 보이며 온도의존성이 크게 나타냈다.

야마토카세이의 콩 β-아밀라아제를 DEAE-cellulose 이온교환 크로마토그래피, Sdphadex G-100겔 크로마토그래피, CM Sephadex G-50 이온교환 크로마토그래피로 정제하였다. 정제효소는 1020unit/㎎의 비활성을 나타냈고, 폴리아크릴아미드 전기이동으로 순수하였다. 반응산물은 말토오스만을 유리해 다른 아밀라아제의 활성은 나타내지 않아 효소적으로 순수하였다.

P. verruculosum의 xylanase는 iodine, NBS, DEP, 그리고 2, 3-butanedione에 의해 실활되는 것으로 보아 활성중심에 tyrosine, histidine, tryptophan 및 arginine 잔기가 존재함으로서 효소활성에 직접적으로 또는 간접적으로 관여하는 것으로 생각된다. 금속이온들 중 Hg^2+와 Mn^2+에 의해서 현저히 활성이 저해되었으나 Cu^2+에 의해서는 반대로 활성이 크게 증가되었으며 Hg^2+에 의한 활성의 저해효과는 β-mercaptoethanol의 첨가에 의해 보호되었다. P. verruculosum으로부터 분리한 β-xylosidase는 NBS와 SDS에 의해 효소활성이 크게 저해되는 반면 실험에 사용된 다른 수식제들에 의해서는 별 영향을 받지 않았으며 금속이온들 중 Hg^2+에 의해서 크게 활성이 저해됨으로써 효소활성에 tryptophan잔기가 관여할 것으로 생각된다.

Bacillus cereus B-amylase was purified by Sephadex G-100 gel filtration, CM Sephadex C-50 ion exchange chromatography and CM Sephadex C-50 ion exchange rechromatography. The purified enzyme showed 871unit/㎎ of specific activity. The purified enzyme was identified as homogenious by disc PAGE, SDS-PAGE and analysis of reaction product. The purified enzyme showed optimum pH 7.0. optimum temperature 50℃, and was stable at 0∼50℃ and at pH range of 6∼10.

본 실험은 yoghurt의 제조시 저장성를 높이기 위한 열처리가 Yoghurt의 pH와 β-galactosidase activity와 생균수에 어떤 영향을 미치는가를 측정하였다. 열처리시 pH는 많은 변화를 보이지 않았으나 β-galactosidase activity 는 55℃에서 30분간 가열시까지는 거의 영향이 없었고, 70℃가열시는 5분후에도 많은 저하를 보이고 있었다. 생균수 측정에 있어 55℃에서 60분간 가열시 1/2배 정도의 감소를 보였으나 70℃에서 5분간 가열시에도 생균수의 현저한 변화를 보였고 20분간 가열시 생균수의 검출이 어려웠다.

The blocked N-terminus and N-terminal sequence ol soybean β-amylase were determined by analyzing the acidic peptides derived on peptic digestion of the enzyme. The acidic peptides were separated from the digest on a Dowex 50×2 column(1×5㎝) and purified by reversed phase-high performance liquid chromatography(RP-HPLC). The major acidic peptide, PEP-1, was a heptapeptide. The N-terminal 7 amino acid sequence of soybean β-amylase was deduced to be acetyl-Ala-Thr-Ser-Asp-Ser-Asn-Met- from the results of sequence analysis of PEP-1 and amino acid analysis of other acidic peptides.